Le Anemie (parte I)

L'anemia è definita dalla caduta del tasso di emoglobina (Hb) nel sangue.
Dunque per trattare le anemie , in un prossimo articolo, è necessario introdurre l’interessantissimo ma complicato capitolo sull’emoglobina.

L’emoglobina (Hb) è una cromoproteina avente peso molecolare pari a 64.500 circa. La sua complessa molecola è formata da quattro subunità che, unite per mezzo di legami deboli, conferiscono al complesso una forma approssimativamente globulare. Ognuna delle quattro subunità contiene un gruppo detto "eme", derivato porfirinico, che contiene a sua volta l’atomo di ferro che conferisce alla proteina le sue specifiche proprietà di trasportatore dell’ossigeno. La parte proteica dell’emoglobina, che si ottiene estraendo i quattro gruppi eme, è indicata come globina. I quattro atomi di ferro dell’emoglobina, passando alternativamente da uno stato ossidato ad uno stato ridotto, legano e cedono molecole di ossigeno e ne permettono il trasporto in misura assai più efficiente rispetto alla semplice soluzione fisica del gas nel plasma sanguigno. Le subunità globiniche contenute nella molecola di emoglobina sono uguali a due a due. Nell’emoglobina adulta normale (HbA) le subunità sono indicate come alfa, contenente 141 aminoacidi, e beta, composta da 146 aminoacidi. In un adulto sano circa il 98 0ell’emoglobina è costituito da HbA. La restante frazione è costituita da una proteina lievemente diversa, detta HbA2; In quest’ultima al posto delle catene beta sono presenti delle catene delta, nelle quali si trovano dieci aminoacidi diversi. E' uno dei tipi possibili di emoglobina, la proteina del sangue, incaricata del trasporto dell'ossigeno dai polmoni alle cellule periferiche dell'organismo. L'emoglobina fetale (HbF) è predominante nella vita fetale e nella prima infanzia.L 'emoglobina fetale (HbF), costituita da due catene alfa e da due catene gamma. Nei bambini e negli adulti se ne trovano solo tracce, rispetto all'emoglobina totale Il dosaggio negli adulti è eseguito per confermare la diagnosi in caso di certe forme di microcitemia (presenza nel sangue di microciti, ovvero di globuli rossi con dimensioni inferiori alla norma).
L'emoglobina è sintetizzata da cellule precursori dei globuli rossi, in particolare la sintesi delle catene globiniche avviene all'interno dei ribosomi, la sintesi dell'eme nei mitocondri. L'emoglobina svolge nell'organismo funzioni vitali, la più importante delle quali consiste nel trasporto dell'ossigeno dai polmoni ai tessuti periferici. A livello polmonare, l'emoglobina contenuta nel sangue venoso si lega all'ossigeno in virtù della differente pressione parziale di ossigeno tra l'interno e l'esterno degli alveoli polmonari. L'assunzione di ossigeno da parte dell'emoglobina avviene con caratteristiche particolari. Per valori di pressione parziale superiori agli 80 mmHg (i valori normali si aggirano attorno ai 100 mmHg), l'emoglobina lega tutto l'ossigeno di cui è capace, risultando quindi completamente saturata: ogni grammo di emoglobina può legare 1,34 volumi di ossigeno; in condizioni normali, 100 ml di sangue arterioso contengono circa 20 volumi di ossigeno, cioè in media 15 g di emoglobina. La temperatura, il pH, la concentrazione di un prodotto intermedio della via glicolitica (il difosfoglicerato) modificano l'affinità dell'emoglobina nei riguardi dell'ossigeno, e di conseguenza ne variano la quantità ceduta ai tessuti periferici. Alla periferia l'ossigeno viene ceduto ai tessuti e trasferito all'interno delle cellule, dove viene utilizzato nei processi metabolici (respirazione cellulare). Di conseguenza, ogni condizione che determini una riduzione della quantità di emoglobina presente nel sangue (per esempio, anemia), oppure un blocco funzionale dell'emoglobina (avvelenamento da ossido di carbonio, formazione di metaemoglobina), si accompagna a una riduzione della quota di ossigeno trasportata, e quindi disponibile per i tessuti periferici. Dal punto di vista fisiologico l'emoglobina interviene nella regolazione del pH del sangue. In un soggetto adulto vengono prodotti giornalmente circa 7 g di emoglobina, e altrettanti ne vengono distrutti. L'emoglobina viene distaccata dai globuli rossi e scissa nei suoi costituenti fondamentali: globina, eme, ferro. In particolare, la degradazione dell'eme porta alla formazione di bilirubina, metabolizzata a livello epatico e poi escreta nella bile.Il suo innalzamento è la causa di “ittero” nei neonati. La concentrazione di emoglobina risulta diminuita in tutte le forme di anemia e nelle malattie sistemiche, particolarmente nell'insufficienza renale cronica (in questo caso specifico la carenza di emoglobina è dovuta alla ridotta produzione, da parte dei reni insufficienti, di eritropoietina, un ormone in grado di stimolare l'eritropoiesi); mentre risulta maggiore, per meccanismo compensatorio (poliglobulia), in tutte le forme gravi di insufficienza respiratoria cronica, e per fenomeno di acclimatazione nei soggetti che vivono in alta quota.

Nell’adulto l'anemia è definita dalla caduta del tasso di emoglobina (Hb) nel sangue. Per l'uomo si definisce anemia una situazione di Hb <13 g/dl, per la donna Hb <12 g/dl. Per i bambini può considerarsi normale il valore minimo di 10 g/dl. I valori normali di emoglobina ed il numero dei globuli rossi variano a seconda dell’età del bambino, essendo molto alti alla nascita, per poi calare progressivamente nei primi anni di vita ed in seguito risalire ai valori propri dell’età adulta.
Nella definizione di anemia si possono usare anche altri due parametri, quali l'ematocrito (M Hc<40%; F Hc<37%), in tal caso si parla di oligocitemia o il numero di globuli rossi.


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